ВЛИЯНИЕ ЦИТРАТА ЖЕЛЕЗА НА АКТИВНОСТЬ ФЕРМЕНТОВ ПУРИНОВОГО ОБМЕНА
Аннотация
Цель. Данная статья посвящена результатам исследования особенностей изменения активностей ферментов пуринового обмена – аденозиндезаминазы и ксантиноксидазы в плазме крови людей разного возраста под влиянием раствора цитрата железа. Материалы и методы. Настоящее исследование проведено in vitro в плазме крови 21 здорового добровольца в возрасте от 40 до 80 лет. Было изучено влияние раствора цитрата железа в концентрации 5 мкг/мл на активность ферментов пуринового обмена. Результаты. Установлено, что добавление раствора цитрата железа концентрацией 5 мкг/мл оказывает ингибирующее влияние на работу ключевых ферментов распада пуриновых нуклеотидов как у пожилых людей, так и у людей среднего возраста, приводя к снижению их активности. Однако более выраженный ингибирующий эффект препарата цитрат железа на активности исследуемых ферментов в плазме крови проявляется у людей среднего возраста (40-59 лет) Заключение. Таким образом, в эксперименте in vitro доказана способность препарата цитрат железа снижать активность ключевых ферментов распада пуриновых нуклеотидов в плазме крови. Обнаруженный эффект отмечается в подавляющем большинстве (90%) использованных образцов периферической крови.
Литература
1. Дубинская В.А. Онтогенез и современные теории старения человека (обзор литературы). Вопросы биологической, медицинской и фармацевтической химии. 2015; 10: 26-36.
2. Goldsmith T. Evolution of aging theories: Why modern programmed aging concepts are transforming medical research. Biochemistry (Moscow). 2016; 81 (12): 1406-1412. doi: 10.1134/s0006297916120026/
3. Pomatto L.C.D., Davies K.J.A. Adaptive homeostasis and the free radical theory of ageing. Free Radic Biol Med. 2018; 20 (124): 420-430. doi: 10.1016/j.freeradbiomed.2018.06.016.
4. Liguori I., Russo G., Curcio F. et al. Oxidative stress, aging, and diseases. Clin Interv Aging. 2018; 26 (13): 757-772. doi: 10.2147/CIA.S158513.
5. Wang C.H., Wu S.B., Wu Y.T., Wei Y.H. Oxidative stress response elicited by mitochondrial dysfunction: implication in the pathophysiology of aging. Exp. Biol Med. 2013; 238 (5): 450-460. doi: 10.1177/1535370213493069.
6. Peoples J.N., Saraf A., Ghazal N., Pham T.T., Kwong J.Q. Mitochondrial dysfunction and oxidative stress in heart disease. Exp Mol Med. 2019; 51 (12): 1-13. doi: 10.1038/s12276-019-0355-7.
7. Griffiths H.R., Dias I.H., Willetts R.S., Devitt A. Redox regulation of protein damage in plasma. Redox. Biol. 2014; 2: 430-435. doi:10.1016/j.redox.2014.01.010.
8. Ilatovskaya D.V., Pavlov T.S., Levchenko V., Staruschenko A. ROS production as a common mechanism of ENaC regulation by EGF, insulin, and IGF-1. Am. J. Physiol. Cell. Physiol. 2013; 304 (1): 102-111. doi:10.1152/ajpcell.00231.2012.
9. Boban M., Kocic G., Radenkovic S. et al. Circulating purine compounds, uric acid, and xanthine oxidase/dehydrogenase relationship in essential hypertension and end stage renal disease. Ren. Fail. 2014; 36 (4): 613-618. doi:10.3109/0886022X.2014.882240.
10. Liu D., Yun Y., Yang D., et al. What Is the Biological Function of Uric Acid? An Antioxidant for Neural Protection or a Biomarker for Cell Death. Disease Markers. 2019; 31: 1-9. doi: 10.1155/2019/4081962.
11. Aydin M., Oktar S., Yonden Z., et al. Direct and indirect effects of kisspeptin on liver oxidant and antioxidant systems in young male rats. Cell Biochem. Funct. 2010; 28 (4): 293-299. doi: 10.1002/cbf.1656.
12. Hille R., Nishino T., Bittner F. Molybdenum enzymes in higher organisms. Coord. Chem. Rev. 2011; 255: 1179-1205. doi: 10.1016/j.ccr.2010.11.034.
13. Erkilic K., Evereklioglu C., Cekmen M. et al. Adenosine deaminase enzyme activity is increased and negatively correlates with catalase, superoxide dismutase and glutathione peroxidase in patients with Behcet's disease: original contributions/clinical and laboratory investigations. Mediators Inflamm. 2003; 12 (2): 107-116.
14. Zhou F.L., Zhang W.G., Wei Y.C. et al. Involvement of oxidative stress in the relapse of acute myeloid leukemia. J. Biol. Chem. 2010; 285 (20): 15010-15015. doi: 10.1074/jbc.M110.103713.
15. Игнатенко Г.А., Мухин И.В., Присяжнюк М.В., Паламарчук Ю.С., Белевцова Э.Л. Базовые аспекты пуринового обмена в физиологических и патологических условиях (обзор литературы и собственные данные). Медико-социальные проблемы семьи. 2021; Т. 26, 4: 64-71.
16. Zhang Y., Handy D.E., Loscalzo J. Adenosine-dependent induction of glutathione peroxidase 1 in human primary endothelial cells and protection against oxidative stress. Circ. Res. 2005; 96 (8): 831-837.
17. Maggirwar S.B., Dhanraj D.N., Somani S.M., Ramkumar V. Adenosine acts as an endogenous activator of the cellular antioxidant defense system. Biochem. Biophys. Res. Commun. 1994; 201 (2): 508-515.
18. Скельний А.В. Хімічні елементи у фізіології й екології людини. М.: Наука, 2004. 98.
19. Wang J., Pantopoulos K. Regulation of cellular iron metabolism. Biochem J. 2011; 434 (3): 365-381.
20. Peng Ji, Eric B Nonnecke, Nicole Doan, Bo Lönnerdal, Bie Tan, Excess Iron Enhances Purine Catabolism Through Activation of Xanthine Oxidase and Impairs Myelination in the Hippocampus of Nursing Piglets. The Journal of Nutrition. 2019; 149 (11): 1911-1919. doi: 10.1093/jn/nxz166.
21. Tritsch G.L. Validity of the continuous spectrophotometric assay of Kalckar for adenosine deaminase activity. Anal. Biochem. 1983; 129 (1): 207-209.
22. Медицинские лабораторные технологии: руководство по клинической лабораторной диагностике: в 2 т. Под ред. А.И. Карпищенко. 3-е изд., перераб. и доп. Том 2. М.: ГЕОТАР-Медиа; 2013: 40-41.
23. Lowry O.H., Rosebrough N.J., Farr A.L., Randall R.J. Protein measurement with the Folin phenol reagent. J. Biol. Chem. 1951; 193 (1): 265-275.
24. Зуйков С.А. Исследование обмена нуклеотидов и его взаимосвязи с прооксидантной и антиоксидантной системами у людей различного возраста. Успехи геронтологии. 2014; 27 (3): 463-467.
25. Бакурова О.М., Попович О.Ю., Миронова К.О. и др. Зміни активності аденозиндезамінази при підвищеному онкоризику та карциномах різної локалізації. Науковий вісник Ужгородського університету, серія «Медицина»: зб. наук. праць. – Ужгород: Вид-во Ужгородського Нац. ун-ту. 2011; 3 (42): 6-8.
26. Wu N.N., Zhang Y., Ren J. Mitophagy, Mitochondrial Dynamics, and Homeostasis in Cardiovascular Aging. Oxid Med Cell Longev. 2019; 4; 2019: 9825061. doi: 10.1155/2019/9825061.
27. Gul I., Gokbel H., Belviranli M. et al. Oxidative stress and antioxidant defense in plasma after repeated bouts of supramaximal exercise: the effect of coenzyme Q10. J. Sports Med. Phys. Fitness. 2011; 51 (2): 305-312.
28. Lai Y.P., Kuo L.C., Lin B.R. et al. CD28 engagement inhibits CD73-mediated regulatory activity of CD8+ T cells. Commun Biol. 2021; 19, 4 (1): 595. doi: 10.1038/s42003-021-02119-9.
29. Allard B., Allard D., Buisseret L., Stagg J. The adenosine pathway in immuno-oncology. Nat Rev Clin Oncol. 2020; 17 (10): 611-629. doi: 10.1038/s41571-020-0382-2.
30. Nishino T., Okamoto K., Kawaguchi Y. et al. Mechanism of the conversion of xanthine dehydrogenase to xanthine oxidase: identification of the two cysteine disulfide bonds and crystal structure of a non-convertible rat liver xanthine dehydrogenase mutant. J. Biol. Chem. 2005; Vol. 280, 26: 24888-24894.
31. Vorbach C., Harrison R., Capecchi M.R. Xanthine oxidoreductase is central to the evolution and function of the innate immune system. Trends Immunol. 2003; 24 (9): 512-517.
32. Bortolotti M., Polito L., Battelli M.G., Bolognesi A. Xanthine oxidoreductase: One enzyme for multiple physiological tasks. Redox Biol. 2021; 41: 101882. doi: 10.1016/j.redox.2021.101882.
33. Yan L., Liu Z., Zhang C. Uric acid as a predictor of in-hospital mortality in acute myocardial infarction: a meta-analysis. Cell Biochem Biophys. 2014; 70 (3): 1597-1601. doi: 10.1007/s12013-014-0101-7.
2. Goldsmith T. Evolution of aging theories: Why modern programmed aging concepts are transforming medical research. Biochemistry (Moscow). 2016; 81 (12): 1406-1412. doi: 10.1134/s0006297916120026/
3. Pomatto L.C.D., Davies K.J.A. Adaptive homeostasis and the free radical theory of ageing. Free Radic Biol Med. 2018; 20 (124): 420-430. doi: 10.1016/j.freeradbiomed.2018.06.016.
4. Liguori I., Russo G., Curcio F. et al. Oxidative stress, aging, and diseases. Clin Interv Aging. 2018; 26 (13): 757-772. doi: 10.2147/CIA.S158513.
5. Wang C.H., Wu S.B., Wu Y.T., Wei Y.H. Oxidative stress response elicited by mitochondrial dysfunction: implication in the pathophysiology of aging. Exp. Biol Med. 2013; 238 (5): 450-460. doi: 10.1177/1535370213493069.
6. Peoples J.N., Saraf A., Ghazal N., Pham T.T., Kwong J.Q. Mitochondrial dysfunction and oxidative stress in heart disease. Exp Mol Med. 2019; 51 (12): 1-13. doi: 10.1038/s12276-019-0355-7.
7. Griffiths H.R., Dias I.H., Willetts R.S., Devitt A. Redox regulation of protein damage in plasma. Redox. Biol. 2014; 2: 430-435. doi:10.1016/j.redox.2014.01.010.
8. Ilatovskaya D.V., Pavlov T.S., Levchenko V., Staruschenko A. ROS production as a common mechanism of ENaC regulation by EGF, insulin, and IGF-1. Am. J. Physiol. Cell. Physiol. 2013; 304 (1): 102-111. doi:10.1152/ajpcell.00231.2012.
9. Boban M., Kocic G., Radenkovic S. et al. Circulating purine compounds, uric acid, and xanthine oxidase/dehydrogenase relationship in essential hypertension and end stage renal disease. Ren. Fail. 2014; 36 (4): 613-618. doi:10.3109/0886022X.2014.882240.
10. Liu D., Yun Y., Yang D., et al. What Is the Biological Function of Uric Acid? An Antioxidant for Neural Protection or a Biomarker for Cell Death. Disease Markers. 2019; 31: 1-9. doi: 10.1155/2019/4081962.
11. Aydin M., Oktar S., Yonden Z., et al. Direct and indirect effects of kisspeptin on liver oxidant and antioxidant systems in young male rats. Cell Biochem. Funct. 2010; 28 (4): 293-299. doi: 10.1002/cbf.1656.
12. Hille R., Nishino T., Bittner F. Molybdenum enzymes in higher organisms. Coord. Chem. Rev. 2011; 255: 1179-1205. doi: 10.1016/j.ccr.2010.11.034.
13. Erkilic K., Evereklioglu C., Cekmen M. et al. Adenosine deaminase enzyme activity is increased and negatively correlates with catalase, superoxide dismutase and glutathione peroxidase in patients with Behcet's disease: original contributions/clinical and laboratory investigations. Mediators Inflamm. 2003; 12 (2): 107-116.
14. Zhou F.L., Zhang W.G., Wei Y.C. et al. Involvement of oxidative stress in the relapse of acute myeloid leukemia. J. Biol. Chem. 2010; 285 (20): 15010-15015. doi: 10.1074/jbc.M110.103713.
15. Игнатенко Г.А., Мухин И.В., Присяжнюк М.В., Паламарчук Ю.С., Белевцова Э.Л. Базовые аспекты пуринового обмена в физиологических и патологических условиях (обзор литературы и собственные данные). Медико-социальные проблемы семьи. 2021; Т. 26, 4: 64-71.
16. Zhang Y., Handy D.E., Loscalzo J. Adenosine-dependent induction of glutathione peroxidase 1 in human primary endothelial cells and protection against oxidative stress. Circ. Res. 2005; 96 (8): 831-837.
17. Maggirwar S.B., Dhanraj D.N., Somani S.M., Ramkumar V. Adenosine acts as an endogenous activator of the cellular antioxidant defense system. Biochem. Biophys. Res. Commun. 1994; 201 (2): 508-515.
18. Скельний А.В. Хімічні елементи у фізіології й екології людини. М.: Наука, 2004. 98.
19. Wang J., Pantopoulos K. Regulation of cellular iron metabolism. Biochem J. 2011; 434 (3): 365-381.
20. Peng Ji, Eric B Nonnecke, Nicole Doan, Bo Lönnerdal, Bie Tan, Excess Iron Enhances Purine Catabolism Through Activation of Xanthine Oxidase and Impairs Myelination in the Hippocampus of Nursing Piglets. The Journal of Nutrition. 2019; 149 (11): 1911-1919. doi: 10.1093/jn/nxz166.
21. Tritsch G.L. Validity of the continuous spectrophotometric assay of Kalckar for adenosine deaminase activity. Anal. Biochem. 1983; 129 (1): 207-209.
22. Медицинские лабораторные технологии: руководство по клинической лабораторной диагностике: в 2 т. Под ред. А.И. Карпищенко. 3-е изд., перераб. и доп. Том 2. М.: ГЕОТАР-Медиа; 2013: 40-41.
23. Lowry O.H., Rosebrough N.J., Farr A.L., Randall R.J. Protein measurement with the Folin phenol reagent. J. Biol. Chem. 1951; 193 (1): 265-275.
24. Зуйков С.А. Исследование обмена нуклеотидов и его взаимосвязи с прооксидантной и антиоксидантной системами у людей различного возраста. Успехи геронтологии. 2014; 27 (3): 463-467.
25. Бакурова О.М., Попович О.Ю., Миронова К.О. и др. Зміни активності аденозиндезамінази при підвищеному онкоризику та карциномах різної локалізації. Науковий вісник Ужгородського університету, серія «Медицина»: зб. наук. праць. – Ужгород: Вид-во Ужгородського Нац. ун-ту. 2011; 3 (42): 6-8.
26. Wu N.N., Zhang Y., Ren J. Mitophagy, Mitochondrial Dynamics, and Homeostasis in Cardiovascular Aging. Oxid Med Cell Longev. 2019; 4; 2019: 9825061. doi: 10.1155/2019/9825061.
27. Gul I., Gokbel H., Belviranli M. et al. Oxidative stress and antioxidant defense in plasma after repeated bouts of supramaximal exercise: the effect of coenzyme Q10. J. Sports Med. Phys. Fitness. 2011; 51 (2): 305-312.
28. Lai Y.P., Kuo L.C., Lin B.R. et al. CD28 engagement inhibits CD73-mediated regulatory activity of CD8+ T cells. Commun Biol. 2021; 19, 4 (1): 595. doi: 10.1038/s42003-021-02119-9.
29. Allard B., Allard D., Buisseret L., Stagg J. The adenosine pathway in immuno-oncology. Nat Rev Clin Oncol. 2020; 17 (10): 611-629. doi: 10.1038/s41571-020-0382-2.
30. Nishino T., Okamoto K., Kawaguchi Y. et al. Mechanism of the conversion of xanthine dehydrogenase to xanthine oxidase: identification of the two cysteine disulfide bonds and crystal structure of a non-convertible rat liver xanthine dehydrogenase mutant. J. Biol. Chem. 2005; Vol. 280, 26: 24888-24894.
31. Vorbach C., Harrison R., Capecchi M.R. Xanthine oxidoreductase is central to the evolution and function of the innate immune system. Trends Immunol. 2003; 24 (9): 512-517.
32. Bortolotti M., Polito L., Battelli M.G., Bolognesi A. Xanthine oxidoreductase: One enzyme for multiple physiological tasks. Redox Biol. 2021; 41: 101882. doi: 10.1016/j.redox.2021.101882.
33. Yan L., Liu Z., Zhang C. Uric acid as a predictor of in-hospital mortality in acute myocardial infarction: a meta-analysis. Cell Biochem Biophys. 2014; 70 (3): 1597-1601. doi: 10.1007/s12013-014-0101-7.
Опубликована
2023-01-14
Как цитировать
ЗУЙКОВ, С. А.; ОДАРЧЕНКО, Т. С.; ХОМУТОВ, Е. В..
ВЛИЯНИЕ ЦИТРАТА ЖЕЛЕЗА НА АКТИВНОСТЬ ФЕРМЕНТОВ ПУРИНОВОГО ОБМЕНА.
Университетская клиника, [S.l.], n. 1(42), p. 24-30, янв. 2023.
ISSN 1819-0464. Доступно на: <http://journal.dnmu.ru/index.php/UC/article/view/767>. Дата доступа: 06 июль 2024
Раздел
Оригинальные исследования
